Diarrhöe bei Disaccharidase-Mangel: Saccharose-Toleranz verbessern
Saccharase-Isomaltase-Defizienz, eine angeborene Enzymstörung des Dünndarms, ist die häufigste primäre Disaccharidase-Mangelerkrankung im Kindesalter. Sie manifestiert sich mit einer zeitlichen Verzögerung meist zwischen dem 3. und 13. Lebensjahr. Den Betroffenen fehlen in den Epithelzellen im Dünndarm zwei Enzyme, um die Zucker Saccharose und Isomaltose zu spalten: Saccharase und Isomaltase.
Die Disaccharide werden daher nicht in Monosaccharide gespalten, können also im Dünndarm auch nicht resorbiert werden und gelangen so in den Dickdarm. Dort werden sie bakteriell abgebaut. Die Folge sind Blähungen, abdominale Krämpfe und Durchfälle. Oft meiden die Betroffenen von sich aus Nahrungsmittel, die bei ihnen regelmäßig zu Beschwerden führen. Deshalb werden die Verdauungsbeschwerden bei vielen erst spät mit der tatsächlichen Ursache in Verbindung gebracht. Nachgewiesen wird der Disaccaridasemangel mit einem Saccharose-H2-Atemtest. Bei Saccharase-Isomaltase-Defizienz wird Saccharose im Dickdarm zu molekularem Wasserstoff metabolisiert. Der entstehende Wasserstoff diffundiert durch die Wand des Dickdarms in die Alveolen und wird abgeatmet. Bei Patienten mit Disaccharidase-Mangel kommt es also nach Saccharosegabe zu einem messbaren Anstieg der Wasserstoffkonzentration in der Ausatemluft.
Saccharomyces boulardii, eine tropische Wildhefe, kann die Verdauungsbeschwerden von Disaccharidase-Mangel-Patienten erheblich vermindern. In einer Studie konnte gezeigt werden, dass die Gabe von 300 mg Saccharomyces boulardii lyophilisiert den Wasserstoffausstoß in der Atemluft um 70% reduziert. Parallel dazu wurde eine deutliche Verbesserung der Saccharose-Toleranz beobachtet. Bei der Hälfte der Patienten traten keine Durchfälle, Krämpfe oder Blähungen mehr auf. Bei den übrigen waren sie wesentlich geringer ausgeprägt. (1)
Während man bisher annahm, das fehlende Enzym würde bei Saccharase-Isomaltase-Defizienz überhaupt nicht produziert, weiß man heute, dass das Enzym vorhanden, aber nicht aktiv ist. Für die Entstehung wurde ein neuer Mechanismus entdeckt, der noch bei keiner anderen Erkrankung beschrieben wurde: Die beiden Enzyme Saccharase und Isomaltase bilden normalerweise einen Komplex, der in der Zellmembran verankert ist. Um funktionieren zu können, muss das Enzym in der Membran festsitzen. Wegen einer Punktmutation wird die Ankerkette jedoch durchgerissen, das Enzym löst sich von der Membran und wird über den Golgi-Apparat in den Dünndarm ausgeschieden. Dort kann es seine Funktion nicht übernehmen, weil es sofort mit dem Darminhalt weitertransportiert wird. (2)
Quellen:
1) Harms et al., Enzyme substitution with the yeast Saccharomyces cerevisiae in congenital sucrase-isomaltase deficiency.N. Engl. J. Med. 316 (1987) 1306-1309)
2) Jacob, R. et al., Congenital sucrase-isomaltase deficiency arising from cleavage and secretion of a mutant form of the enzyme. J. Clin. Invest. 106 (2000) 281-287, nach: Naim, Professor Hassan Y., Institut für Physiologische Chemie, Tierärztliche Hochschule Hannover, in einem Interview des TIHO-Anzeigers 29. Jahrgang, Heft 6 Sept. 2000
