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Medizin

23. Mai 2019 Erkrankungen des Nervensystems: Forscher identifizieren Auslöser für Defekte im Proteinimport in die Mitochondrien

Forscher der Universität Freiburg haben einen neuen molekularen Mechanismus entdeckt, über den Blockaden im Proteinverkehr in die Kraftwerke der Zelle beseitigt werden. Der mitoTAD-Weg (mitochondrial protein translocation-associated degradation) löst die Blockade des Proteinverkehrs am TOM-Komplex auf und erlaubt so einen freien Proteinverkehr in die Mitochondrien. Da Defekte im Proteinimport in die Mitochondrien mit schweren Erkrankungen wie zum Beispiel des Nervensystems in Verbindung gebracht werden, könnte die Entdeckung des mitoTAD-Weges neue Einblicke in die Entstehung dieser Krankheiten liefern.
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Fachinformation
Defekte im Proteintransport

Bei der Energiegewinnung für den Zellstoffwechsel sind Mitochondrien auf die Aufnahme von etwa 1.000 verschiedenen Proteinen angewiesen. Diese Proteine werden als Vorstufen im Cytosol hergestellt. Anschließend werden diese Vorstufenproteine über die 2 Membranen der Mitochondrien transportiert. Die Proteintranslokasen importieren Vorstufenproteine in die Mitochondrien. Die Translokase der Außenmembran der Mitochondrien, kurz TOM-Komplex, bildet dabei die Eintrittspforte für die meisten Vorstufenproteine. Allerdings kann es bei diesem Proteintransport auch dazu kommen, dass Vorstufenproteine im Kanal des TOM-Komplexes hängenbleiben und so den Importweg für weitere Proteine in die Mitochondrien versperren. Defekte im Proteintransport in die Mitochondrien haben verheerende Folgen für das Überleben der Zelle und führen zu einer Reihe von zellulären Stressantworten. Wie die Zelle verhindert, dass die TOM-Komplexe mit Vorstufenproteinen blockiert werden, war bislang unklar.

Protein Ubx2 bindet an TOM-Komplex

Forschende aus dem Graduiertenkolleg 2202 „Transport über und in Membranen“ und dem Exzellenzcluster CIBSS – Centre for Integrative Biological Signalling Studies der Universität Freiburg haben einen neuen Mechanismus entdeckt, der steckengebliebene Vorstufenproteine aus dem TOM-Komplex entfernt. Der Doktorand Christoph Mårtensson aus der Arbeitsgruppe von Thomas Becker konnte in Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Bettina Warscheid nachweisen, dass das Protein Ubx2 an den TOM-Komplex bindet. Dies war für die Forscher überraschend, da zuvor für Ubx2 eine Rolle beim Abbau von fehlgefalteten Proteinen im Endoplasmatischen Reticulum beschrieben worden war. Das Team von Becker konnte zeigen, dass Ubx2 auch in den Mitochondrien vorkommt. Es bildet am TOM-Komplex eine Andockstelle für das cytosolische Protein Cdc48. Cdc48 kann unter Energieverbrauch steckengebliebene Vorstufenproteine aus dem TOM-Komplex herausziehen, welche anschließend durch das Proteasom abgebaut werden.
 

Quelle: Albert-Ludwigs-Universität Freiburg


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