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Medizin

17. April 2019 Gedächtnis: Fortschritte beim Verständnis der Protein-RNA-Partikeln

Ein Wissenschaftlerteam des Helmholtz Zentrums München und der Universität Ulm hat entdeckt, dass der neuronale Transportfaktor Staufen2 auf viel komplexere Art als bisher bekannt seine Zieltranskripte abtastet und an sie bindet. Der RNA-Transport erfolgt in sehr komplexen Protein-RNA-Partikeln, deren Aufbau und Spezifität noch schlecht verstanden werden. Mit den jetzt im Journal Nature Communications veröffentlichten Erkenntnissen sind neue Ansätze zum besseren Verständnis möglich.
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Staufen2 ist ein neuronales RNA-Bindeprotein, das während der Neurogenese eine wichtige Rolle bei der Differenzierung von neuralen Vorläuferzellen spielt. Hinzu kommt, dass es ein zentraler Faktor für den RNA-Transport zu Synapsen und damit wichtig für die synaptische Plastizität, die Grundlage von Gedächtnis und Erinnerungsbildung ist.

RNA-Bindedomänen

Das Wissenschaftsteam um Prof. Dr. Dierk Niessing, Arbeitsgruppenleiter am Institut für Strukturbiologie (STB) am Helmholtz Zentrum München sowie Professor und Leiter des Instituts für Pharmazeutische Biotechnologie an der Universität Ulm, konnte zeigen, dass die RNA-bindenden Domänen (dsRBDs) 1 und 2 des mStau2-Proteins mit gleicher Affinität und Kinetik an mRNA binden wie die Domänen 3-4. Von Letzteren nahm man bisher an, dass sie allein für eine mRNA-Bindung ausreichend wären. Während die Bindung dieser sogenannten Tandem-Domänen eher flüchtig ist, erkennen alle 4 RNA-Bindedomänen ihre Ziel-RNA mit hoher Stabilität.

Faktoren für stabile Bindung identifiziert

Bisherige Studien legten nahe, dass nur 2 RNA-Bindedomänen in Staufen2, nämlich dsRBD 3 und 4, für die Bindung zuständig sind. Trotzdem gelang es bis jetzt nicht, die für den RNA-Transport notwendige stabile Bindung im Reagenzglas nachzustellen. „Dieses Problem ist nun gelöst“, sagt Niessing, „denn nun ist klar, dass dsRBDs 1 und 2 ebenfalls für eine stabile Bindung notwendig sind. Mit Hilfe verschiedener strukturbiologischer und biophysikalischer Techniken konnten wir das Verhalten von dsRBD 1 und 2 aufzeigen“.

„Hier wurde ersichtlich, dass Staufen2 seine Ziel-RNAs auf viel komplexere Art als bisher angenommen erkennt“, fügt Dr. Simone Heber, Erstautorin des Artikels und Postdoc am STB, hinzu. „Staufen2 tastet seine Transskripte nämlich insgesamt mit 4 RNA-Bindedomänen ab und bindet daran“. Die Studie erfolgte in enger Zusammenarbeit mit Prof. Michael Sattler, Direktor des STB und Leiter des NMR-Zentrums des Helmholtz Zentrums München und der Technischen Universität München sowie mit Dr. Anne Ephrussi, Head of Unit „Developmental Biology“ am EMBL Heidelberg.

Gedächtnis und Erinnerung

Das Staufen2-Protein ist wichtig für die Bildung unserer Erinnerung und unseres Gedächtnisses. Dieser Vorgang wird bis heute nicht gut verstanden. In einer alternden Gesellschaft ist die Forschung zu diesem Thema von zentralem Interesse, da sie hilft, die molekularen Grundlagen und Prinzipien von Lernen und Erinnerung besser zu verstehen.

Quelle: Helmholtz Zentrum München


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