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Medizin

19. Juli 2018
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Überlebensstrategie der Zelle, um bei Hunger den Erhalt der Zelle abzusichern

Forscher haben einen neuen Mechanismus entdeckt, der für den Zellerhalt bei Nährstoffmangel wichtig ist. Das Protein NUFIP1, das normalerweise im Zellkern vorkommt, wandert bei Nährstoffmangel in das Zytoplasma und bindet an Ribosomen, die damit für den Abbau markiert werden; eine wichtige Überlebensstrategie der Zelle, um bei Hunger den Erhalt der Zelle abzusichern.
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Die Autophagie ist ein elementarer Bestandteil der zellulären Qualitätskontrolle und für die Aufrechterhaltung der Funktionalität der Zelle enorm wichtig. Durch den Abbau von fehlgefalteten Proteinen oder geschädigten Organellen werden negative Auswirkungen auf die Zelle verhindert. Darüber hinaus werden Nährstoffe recycelt, die somit der Zelle für den Aufbau anderer Stoffe wieder zur Verfügung stehen. Fehler in diesem Recyclingprozess können zu Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und einer erhöhten Infektionsanfälligkeit führen, aber auch das Altern beeinflussen.

Autophagie findet unter normalen Bedingungen nur in geringem Umfang statt. Bei Mangel an Nährstoffen, z.B. Aminosäuren, wird sie jedoch angekurbelt. Bekannt ist, dass der „mechanistic target of rapamycin complex 1“ (mTORC1), ein nährstoffsensitiver Wachstumsregulator, dabei eine wichtige Rolle spielt. Er regelt den Fluss der Makromoleküle, die für den Abbau bestimmt sind, zum „Magen der Zelle“, den Lysosomen. Doch wie erfolgt die Steuerung in Abhängigkeit vom Nährstoffgehalt des Mediums in der Zelle? Welche Proteine sind daran beteiligt?

Einblicke in Recyclingprozess der Zelle

Forscher um Dr. Alessandro Ori vom Leibniz-Institut für Alternsforschung – Fritz-Lipmann-Institut (FLI) in Jena gingen in Zusammenarbeit mit der Forschungsgruppe um Dr. David M. Sabatini vom Whitehead Institute des Massachusetts Institute of Technology (MIT), Cambridge, Massachusetts, USA, diesen Fragen mit Hilfe umfangreicher quantitativer Proteomanalysen genauer nach, um das „lysosomale Proteom“ unter Hemmung des mTORC1-Signalwegs umfassend zu untersuchen. Dafür analysierten sie die Lysosomen im nährstoffreichen Medium, aber auch bei Nährstoffmangel, ausgelöst durch „Hunger“ an Aminosäuren und Glukose sowie durch die gezielte Hemmung der mTOR Kinase durch den Wirkstoff Torin1.

„Mit Hilfe der von der Forschungsgruppe Sabatini entwickelten schnellen LysoIP-Methode und der modernen Massenspektroskopie-Plattform der Core Facility Proteomanalyse am FLI, konnten wir die Dynamik des lysosomalen Proteoms in Abhängigkeit von der mTORC1-Aktivierung sehr genau untersuchen“, schwärmt Dr. Alessandro Ori, Juniorgruppenleiter am FLI. Das internationale Team identifizierte über 800 Proteine, die mit Lysosomen assoziiert sind. „Von den vielen Proteinen weckte das Nuclear Fragile X mental retardation-interacting protein 1 (NUFIP1) unser besonderes Interesse, da seine Häufigkeit nach der Torin1-Behandlung stark zunahm.“
 
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